Aktualizacja:

Najnowsze teksty w serwisie

Uproszczony prastary enzym niespodziewanie wytwarza ATP z ADP

Japońscy badacze przebudowali odtworzony enzym tak, by składał się z mniejszej liczby rodzajów aminokwasów. Jedna z wersji zaczęła przekształcać ADP w ATP, co może podpowiadać, jak wczesne białka wspierały metabolizm energetyczny.

Trójwymiarowy model białka: różowa powierzchnia jednej części i kolorowe helisy oraz wstęgi drugiej
Model struktury przestrzennej enzymu (enzym jabłczanowy) Zdjęcie ilustracyjne.Fot. Ayacop / Wikimedia Commons, domena publiczna

Badanie przeprowadzili prof. Satoshi Akanuma i Sota Yagi z Waseda University wraz z naukowcami z RIKEN Center for Integrative Medical Sciences. Wyniki ukazały się w „Angewandte Chemie International Edition”. Punktem wyjścia było przypuszczenie, że pierwsze białka powstawały w czasach, gdy organizmy miały do dyspozycji mniej rodzajów aminokwasów niż dziś.

Zespół wziął odtworzoną, prastarą kinazę difosforanów nukleozydów (NDK) – enzym biorący udział w fosforylacji nukleotydów – i tworzył jej warianty z coraz węższym zestawem aminokwasów. Działanie wariantów sprawdzano m.in. chromatografią cieczową i spektrometrią mas, a budowę – krystalografią rentgenowską i symulacjami komputerowymi.

Jeden z wariantów zachował kształt typowy dla NDK, choć brakowało mu histydyny, której enzym zwykle potrzebuje do swojej reakcji. Zamiast niej robił coś innego: z dwóch cząsteczek ADP wytwarzał po jednej cząsteczce ATP i AMP. Według autorów w ustawieniu cząsteczek mogą pomagać reszty asparaginianu i argininy oraz jony magnezu. Wariant działał około 7500 razy szybciej niż krótkie polipeptydy, które przeprowadzają tę samą reakcję.

Badacze zastrzegają, że dokładny mechanizm reakcji nie jest wyjaśniony, a wyniki nie dowodzą, że taki enzym istniał na wczesnej Ziemi. Ich zdaniem praca daje jednak model doświadczalny do badania, jak prostsze białka mogły wspierać chemię związaną z energią. Może też pomóc w projektowaniu sztucznych enzymów dla biotechnologii.

Źródła

  1. EurekAlert! / Waseda University — „Ancestral enzyme redesigned with fewer amino acid types reveals new catalytic possibilities” (29.10.2026)eurekalert.org

Tekst przygotowany z pomocą AI na podstawie podanych źródeł.